Общие пути обмена аминокислот


Скачать 270.16 Kb.
НазваниеОбщие пути обмена аминокислот
страница1/3
Дата публикации29.11.2013
Размер270.16 Kb.
ТипДокументы
vb2.userdocs.ru > Химия > Документы
  1   2   3
Общие пути обмена аминокислот.

Пути распада аминокислот до конечных продуктов можно разделить на 3 группы:

  1. Пути распада, связанные с превращением NH2-групп.

  2. Декарбоксилирование -СООН групп.

  3. Превращения углеродного скелета аминокислот.

Превращение -аминогрупп аминокислот.

В тканях организма происходит отщепление аминогрупп с образованием аммиака. Этот процесс называется дезаминированием. Возможны 4 типа дезаминирования:

  1. Восстановительное

R-CH-COOH R-CH2-COOH + NH3

|

NH2

  1. Гидролитическое

R-CH-COOH ^ R-CH-COOH + NH3

| |

NH2 OH

  1. Внутримолекулярное

R-CH2-CH-COOH R-CH=CH-COOH + NH3

|

NH2

  1. Окислительное

R-CH-COOH ^ R-C-COOH + NH3

| ||

NH2 O

Окислительное дезаминирование бывает 2 видов: прямое и непрямое (трансдезаминирование).

Прямое окислительное дезаминирование осуществляется оксидазами. В качестве кофермента содержат ФМН или ФАД. Продуктами реакции являются кетокислоты и аммиак.

Трансдезаминирование – основной путь дезаминирования аминокислот. Трансдезаминирование проходит в 2 этапа.

Первый – трансаминирование – перенос аминогруппы с любой аминокислоты на -кетокислоту без промежуточного образования аммиака;

Второй – собственно окислительное дезаминирование.

В результате первого этапа аминогруппы «собираются» в составе глутаминовой кислоты. Второй этап связан с окислительным дезаминированием глутаминовой кислоты.

Трансаминирование аминокислот было открыто советскими учеными Браунштейном и Крицман (1937г).

R R1 R R1

| | | |

HC-NH2 + C=O ^ C=O + HC-NH2

| | | |

COOH COOH COOH COOH

Реакция трансаминирования обратима, она катализируется ферментами – аминотрансферазами.

Акцептором аминогрупп в реакциях трансаминирования являются три - кетокислоты: пируват, оксалоацетат, 2-оксоглутарат. Наиболее часто акцептором NH2-групп служит 2-оксоглутарат (-кетоглутарат), реакция приводит к образованию глутаминовой кислоты:

  1. СН3 COOH CH3 COOH

| | АЛТ | |

НСNH2 + CH2 C=O + (CH2)2

| | | |

COOH CH2 COOH CHNH2

| |

C=O COOH

| глутамат

COOH

Аминотрансферазы содержат в качестве кофермента производные пиридоксина (витамин В6) – пиридоксаль-фосфат и пиридоксамин-фосфат.

(Механизм реакции трансаминирования с участием пиридоксальфосфата – учебник.)

  1. Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты.

Биологический смысл реакций трансаминирования состоит в том, чтобы собрать аминогрупы всех распадающихся аминокислот в составе одной аминокислоты – глутаминовой. Глутаминовая кислота поступает в митохондрии клеток, где происходит второй этап трансдезаминирования – собственно дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакция катализируется глутаматдегидрогеназой, которая в качестве кофермента содержит НАД+ или НАДФ+.

COOH СООН

| |

(CH2)2 (CH2)2

| |

CHNH2^ НАД НАДН+Н+ C=O

| |

COOH COOH

Клиническое значение определения активности трансаминаз.

Для клинических целей определяют активность АлТ и АсТ, которые катализируют следующие реакции:

Аспартат + -кетоглутаратоксалоацетат + глутамат

Аланин + -кетоглутарат пируват + глутамат

В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз ниже, чем в органах. При поражении органов наблюдается выход трансаминаз из очага поражения в кровь. Так, при инфаркте миокарда уровень АсТ сыворотки крови уже через 3-5 ч после наступления инфаркта повышается в 20-30 раз. При гепатитах повышается более умеренное и затяжное.

^ Декарбоксилирование аминокислот.

Процесс отщепление карбоксильной группы в виде СО2 называется декарбоксилированием и приводит к образованию биогенных аминов, которые оказывают фармакологическое действие на физиологические функции человека.



Серотонин обладает сосудосуживающим действием, участвует в регуляции артериального давления, t тела, дыхания, медиатор нервных процессов.

Дофамин- предшественник катехоламинов.



гистидин гистамин

Гистамин обладает сосудорасширяющим действием. Он образуется в области воспаления, участвует в развитии аллергических реакций.

НООС-(СН2)2-СН-СООН СН2-СН2-СН2-СООН

| |

глутамат NH2 NH2 -аминомасляная кислота (ГАМК)

ГАМК является тормозным медиатором. В лечебной практике используется при лечении эпилепсии (резкое сокращение частоты припадков).

Орнитин декарбоксилируясь дает диамин – путресцин, а лизин – кадаверин.

СН2-СН2-СН2-СН-СООНСН2-СН2-СН2-СН2-NH2;

| | |

NH2 NH2 NH2


CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH СН2-СН2-СН2-СН2-CH2-NH2

| | |

NH2 NH2 NH2

В организме биогенные амины подвергаются реакции окислительного дезаминирования с образованием альдегидов и аммиака. Процесс осуществляется при участии моноаминооксидаз.

Схематически механизм трансдезаминирования можно представит так:



Пути превращения аминокислот в печени.



Включение углеродных скелетов аминокислот в цикл лимонной кислоты.







Синтез аминокислот

Заменимые аминокислоты образуются в печени из глутаминовой кислоты. Источником всех атомов углерода (а также азота аминогрупп) пролина, орнитина и аргинина является глутамат.

Источником углерода аланина, серина и глицина служат трехуглеродные промежуточные продукты гликолиза, а источником азота их аминогрупп – глутамат; аспартат получает углерод от оксалоацетата, а азот от глутамата.

-кетоглутарат + NH3 + НАДН (или НАДФН) Глутамат + НАД+ (или НАДФ+)

Глутамат + -кетокислота -кетоглутарат + аминокислота

-кетокислота + NH3 + НАДН (НАДФН) аминокислота + НАД+ (НАДФ+)

Восстаниовительное аминирование в печени и других тканях обеспечивает сохраниение и повторное использование аммиака. Большая часть аминокислот синтезируется в результате переноса аминогрупп от других аминокислот без превращения в NH3.

Трансаминирование = переаминирование = аминирование -кетоглутарата.

Мак-Мюррей, стр.276

Трансаминированию в печени не подвергаются аминокислоты с разветвленной цепью – лейцин, изолейцин, валин.

Эти аминокислоты вступают в реакции трансаминироания в почечной и мышечной тканях.

Лизин и треонин не вступают в реакцию трансаминирования.


Азотистый обмен

В организме человека ежесуточно распадается на аминокислоты около 400 г беков и столько их синтезируется.

Основная функция белков пластическая. Белки могут выполнять энергетическую функцию при избыточном их поступлении с пищей или в экстремальных ситуациях, когда белки тела подвергаются усиленному распаду. Этот процесс наблюдается при голодании или патологии (при сахарном диабете). При сгорании 1 г белков высвобождается 16,8 кДж.

Под термином «резервные» белки понимают не особые отложения белков, а легкомобилизуемые при необходимости тканевые белки, которые после гидролиза под действием тканевых протеиназ дают аминокислоты.
Факторы определяющие состояние белкового обмена.

  1. Возраст (в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности), состояние организма – резко повышается потребность в белках.

  2. Характер питания (количественный и качественный состав пищи). При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад белков ряда тканей (печени, плазмы, крови). Введение с пищей повышенных количеств белка не оказывает заметного влияния на состояние белкового обмена, если избыточное поступление белка не превышает 2-3 раза. Качественный состав белков важен, т.к. отсутствие или недостаток хотя бы одной какой-либо незаменимой аминокислоты нарушает процесс биосинтеза белков в организме. Синтез белка подчиняется закону «все или ничего» и осуществляется при условии наличия в клетке полного набора 20 аминокислот.

  3. Обмен белков связан с обеспеченностью организма витаминами В1, В2, В6, РР и др.

  4. Секреция гормонов (СТГ, гормоны щитовидной железы, андрогены, эстрогены).

Для оценки состояния обмена белков используется понятие азотистый баланс.

Азотистый баланс – разница между введением с пищей азота и выведением его в виде конечных продуктов азотистого обмена.

Различают 3 вида азотистого баланса:

  1. Положительный – количество выводимого из организма азота меньше количества азота, вводимого с пищей. Азот остается в организме и расходуется на синтез белков. Характерен для растушего организма и во время беременности.

  2. Отрицательный – количество выделяемого азота превышает количество азота, поступающего в течение суток. Встречается при голодании, белковой недостаточности, тяжелых заболеваниях, когда происходит интенсивный распад белков тела. Отрицательный азотистый баланс наблюдается у пожилых людей.

  3. Азотистое равновесие – количество азота выводимого из организма, равно количеству получаемого с пищей азота. Характерно для здорового взрослого человека.

Биологическая ценность белков.

Определяется следующими критериями:

  1. Чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к аминокислотному составу беков тела, тем выше его биологическая ценность.

  2. В составе белка должны быть все незамеимые аминокислоты: вал, илей, лей, лиз, мет, тре, три, фен. Исключение какой-либо незаменимой аминокислоты из пищи сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса.

  3. В составе белка установлены пропорциональные величины незаменимых аминокислот, относительно триптофана, принятого за единицу, лиз-5, лей-4, вал-3,5.

Недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот.

Для человека наиболее ценны белки молока, яиц, мяса, т.к. их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека.

В результате недостаточного поступления белков в организм возникает синдром кваширхор. Поражает детей в период отнятия от груди. Нарушение норамального синтеза белка в печени вызывает снижение содержания сыворотного альбумина, что приводит к отеку, снижение содержания ЛОНП приводит к развитию жирового поражения печени. Снижен синтез гемоглобина, в результате развивается анемия. Резко нарушается функция кишечника, т.к. из недостатка аминокислот страдает синтез ферментов поджелудочной железы. Смерть наступает от диареи, острых инфекций и хронических заболеваний печени.



Переваривание и всасивание

Переваривание белков происходит в 3 этапа:

  1. в желудке;

  2. в тонком кишечнике;

  3. в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника.

Расщепление белков происходит при участии нескольких групп ферментов:

  1. Экзопептидазы – катализирует разрыв концевой пептидной связи с образованием одной какой-либо аминокислоты.

  2. Эндопептидазы – гидролизуют пептидные связи внутри полипептидной цепи.

К эндопептидазам относятся следующие ферменты: пепсин, гастрин, трипсин, химотрипсин, эластаза.

К экзопептидазам относятся: карбоксипептидазы, аминопептидазы, дипептидазы.

Экзопептизазы участвуют в переваривании белков в тонком кишечнике.

В результате расщепления образуются свободные аминокислоты, которые затем подвергаются всасыванию. Аминокислоты всасываются свободно с ионами натрия. Некоторые аминокислоты обладают способностью конкурентно тормозить всасывание других аминокислот:

Лизин тормозит всасывание аргинина. Это позволяет считать, что существует общая переносящая система.

  1   2   3

Похожие:

Общие пути обмена аминокислот iconКакие качественные реакции помогают установить в составе этого белка...
Из 2 пробирок находится неполноценный белок. С помощью каких качественных реакций можно установить его неполноценность? Какие качественные...
Общие пути обмена аминокислот iconОбщее равновесие в экономике обмена
Рассмотрите экономику обмена с двумя благами (1 и 2) и двумя потребителями (А и В). Пусть первоначальные запасы потребителей а и...
Общие пути обмена аминокислот iconПодготовка к олимпиаде по физике
Катер прошел первую половину пути со средней скоростью в n = 2 раз большей, чем вторую. Средняя скорость на всем пути 4 км/ч. Каковы...
Общие пути обмена аминокислот iconПоложение о Межрегиональном летнем палаточном лагере «Доброград- 2012» Общие положения
Министерства по делам молодежи, спорту и туризму Республики Татарстан проводит Межрегиональный летний палаточный лагерь «Доброград-...
Общие пути обмена аминокислот iconПоложение о Межрегиональном летнем палаточном лагере «Доброград- 2012» Общие положения
Министерства по делам молодежи, спорту и туризму Республики Татарстан проводит Межрегиональный летний палаточный лагерь «Доброград-...
Общие пути обмена аминокислот icon2. Какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимым
Какому значению рН соответствует изоэлектрическая точка трипептида- лизилтирозиларгинина
Общие пути обмена аминокислот iconЛекция №19. Тема: «аминокислоты»
Формулы и названия некоторых аминокислот, остатки которых входят в состав белков
Общие пути обмена аминокислот iconНазвание пути
Дорзальная часть пути проводит температурную чувствительность, вентральная болевую
Общие пути обмена аминокислот iconОбъявляют конкурс на участие в программе международного обмена для...
Цели организации международных программ обмена для лидеров молодежных объединений Красноярского края
Общие пути обмена аминокислот iconГобу спо во «вгкптэиС» Итоговый междисциплинарный экзамен по специальности...
ОС, изменение строения молекул, укрупнение частиц. Состав аминокислот не меняется
Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2014
контакты
vb2.userdocs.ru
Главная страница